حول الهيم ووظائفها

الهيم هل السلائف للهيموغلوبين ، وهو مطلوب لربط الأكسجين في الدم. عديدة أو اثنين من الروابط المحورية. يُعتبر مكونًا من الهيموغلوبين (الصباغ الأحمر في الدم) ، ولكنه موجود أيضًا في العديد من الهيموغلوبينات المهمة بيولوجيًا مثل الميوغلوبين ، والسيتوكروم ، والكاتالاز ، وإنزيمات بيروكسيد الهيم ، وسينما أكسيد النيتريك البطانية.

يتم اشتقاق كلمة Haem من αἷμα haima اليونانية ، وهذا يعني "الدم " ".

وظيفة

يحتوي الهيموغلوبين على مجموعة متنوعة من الوظائف البيولوجية ، بما في ذلك نقل الغاز الدياتومي ، والحفز الكيميائي ، والكشف عن الغاز الدياتومي ، ونقل الإلكترون. يعمل Heme Iron كمصدر إلكترون أو حوض إلكترون أثناء نقل الإلكترون أو كيمياء الأكسدة. في تفاعل البيروكسيديز ، يعمل جزيء البورفيرين أيضًا كمصدر إلكترون قادر على إزالة الإلكترونات الجذرية الحرة في الحلقة المترافق. في نقل أو اكتشاف الغازات الدياتوم ، يرتبط الغاز بالحديد الهيم. في اكتشاف الغازات الدياتوم ، يؤدي ربط روابط الغاز إلى حديد الهيم إلى التغيرات التوافقية في البروتينات المحيطة البروتينات المشاركة في الأكسدة الميتوكوندريا ، الأكسدة والاختزال ، ركوب الدراجات بين Fe (II) و Fe (II) الحديد (III). تم افتراض الوظيفة التطورية الأصلية لبروتين الهيم ليكون نقل الإلكترون في مسار التمثيل الضوئي القائم على الكبريت الأصلي في البكتيريا البدائية قبل أن يكون يحقق ظهور البروتينات الجزيئية للأكسجين. يحقق تنوعها الوظيفي الملحوظ عن طريق تغيير بيئة مركبة الهيم داخل مصفوفة البروتين. على سبيل المثال ، قدرة الهيموغلوبين على الكفاءة يرجع أكسجين نقل tly إلى الأنسجة إلى بقايا حمض أميني محددة تقع بالقرب من جزيء الهيم. يرتبط Hemoglobin بشكل عكسي بالأكسجين في الرئتين عندما يكون الرقم الهيدروجيني مرتفعًا وتركيز ثاني أكسيد الكربون منخفض. التركيز) ، يطلق الهيموغلوبين الأكسجين في الأنسجة. هذه الظاهرة ، والتي توضح أن تقارب ربط الأكسجين في الهيموغلوبين يتناسب عكسيا مع الحموضة وتركيز ثاني أكسيد الكربون ، معروف باسم تأثير بوهر. سلسلة غلوبن يتم شحن بقايا الهستيدين الموجودة بالقرب من مجموعة الهيم بشكل إيجابي في ظل ظروف حمضية (ناتجة عن ثاني أكسيد الكربون الذائب ، وما إلى ذلك في عضلات العمل) ، من مجموعة الهيم برايم التي تطلق الأكسجين.

نسب أخرى

• نظام ترقيم الكربون للبورفيرين أدناه هو نظام ترقيم أقدم يستخدمه الكيميائيون الحيويون ، بدلاً من نظام الترقيم 1-24 الموصى به من قبل IUPAC.

• Heme L هو مشتق من الهيم B الذي يرتبط تساهميًا ببروتينات Lactoperoxidase ، وبيروكسيداز الحمضات ، وبيروكسيداز الغدة الدرقية. إضافة بيروكسيد إلى الجلوتاميل 375 والأسبارتيل -225 من لاكتوبروكسيديز تشكل روابط استر بين مخلفات الأحماض الأمينية هذه ومجموعات الهيم 1 و 5 ميثيل ، على التوالي. يُعتقد أن روابط الإستر الخاصة بهاتين الميثيلتين تتشكل في حالات الحمض النووي والثايبيرية Peroxidase.heme L هي خاصية مهمة لبيروكسيديز الحيوان. البيروكسيديز النباتي يحتوي على هيم ب. إنزيم وقائي مهم.

• Heme M هو مشتق من Heme B المرتبط تساهميًا بالموقع النشط لـ Myeloperoxidase.heme M يحتوي على روابطين استراتين على مجموعات Heme 1 و 5-ميثيل ، كما أنه موجود في الهيم L من بيروكسيداز الثدييات الأخرى مثل Lactoperoxidase و Eosinophil Peroxidase إنزيم. بالإضافة إلى ذلك ، يتم تشكيل رابطة أيونية سلفوناميد فريدة من نوعها بين كبريت من بقايا حمض ميثيونيل الأمينية ومجموعة الهيم 2-فينيل ، مما يمنح الإنزيم القدرة على أكسدة كلوريد وأيونات البروميد بسهولة إلى القدرة الفريدة من هويكلوريت وملح الحمض الهوئيس. موجود في العدلات الثديية وهو مسؤول عن تدمير العوامل البكتيرية والفيروسات.

• Heme D هو مشتق آخر من Heme B ، ولكن السلسلة الجانبية للحمض البروبيونيك في الكربون 6 هي أيضًا هيدروكسيلات لتشكيل γ-spironolactone. الموقع حيث تقلل البكتيريا المختلفة من الأكسجين إلى الماء تحت توتر الأكسجين المنخفض.

• يرتبط Heme S بـ Heme B لأن هناك مجموعة رسمية في الموضع 2 بدلاً من المجموعة 2-فينيل. تم توضيح الهياكل الصحيحة للهيم B و Heme لأول مرة بواسطة الكيميائي الألماني Hans Fischer. على.